Antikörperstruktur: Überblick und Einblicke

Antikörperstruktur: Überblick und Einblicke

Antikörperstruktur 

Antikörperstruktur, Funktionen und Isotypen IgG, IgA, IgE, IgM, IgD 


Antikörperstruktur

Antikörper bestehen aus zwei schweren und zwei leichten Ketten, die in einer Y-Form miteinander verbunden sind. Die schwere Kette beschreibt den Isotyp. Die Spitzen des „Y“ werden Fab-Regionen genannt, haben einen NH2-Terminus und enthalten die Antigen-Bindungsstellen. Der Stamm besteht aus konstanten Regionen, die seine Effektorfunktion und -struktur bestimmen; dazu gehören Fc, CH2 und CH3. Die Scharnierregion, die die beiden Arme des „Y“ verbindet, ermöglicht Flexibilität, die für die Antigenbindung unerlässlich ist. Insgesamt enthalten Antikörper vier verschiedene Domänen; Fab- und Fc-Regionen sowie leichte und schwere Ketten. Jede Domäne spielt eine wichtige Rolle in der Struktur und Funktion von Antikörpern und kann diese durch Mutation weiter modifizieren, um maßgeschneiderte Antikörper für bestimmte Anwendungen herzustellen. 

Effektorfunktionen

Die Fc-Region ist für Effektorfunktionen wie Phagozytose und aktivierende Komplementproteine ​​verantwortlich. Die Fc-Region besteht aus drei Domänen; CH2, CH3 und die Scharnierregion. Lösliche Antikörper sind aufgrund ihrer Fähigkeit, Zelloberflächenrezeptoren wie FcγRIIIa auf Neutrophilen zu binden, in der Lage, Effektorfunktionen zu aktivieren. Diese Interaktion löst eine Kaskade aus, die zu verschiedenen biologischen Wirkungen führt, darunter die Förderung der Phagozytose, die Freisetzung von Zytokinen und die Induktion der Apoptose. Darüber hinaus können Effektorfunktionen durch Veränderung der in den CH2- und CH3-Domänen vorhandenen Aminosäurereste verändert werden. Dies ermöglicht die Entwicklung maßgeschneiderter Antikörper für spezifische Anwendungen. 

Antigen-Bindungsstellen

Die Antigenbindungsstelle befindet sich an der Spitze der Fab-Region, neben dem NH2-Terminal. Es wird durch die Kombination der variablen Domänen der schweren und leichten Ketten gebildet. Antikörper sind hochspezifisch, da jeder Antikörper seine eigene einzigartige Antigenbindungsstelle enthält. Dies kann auf eine Hypermutation während der Reifung zurückgeführt werden, um die Affinität für ein bestimmtes Antigen zu verbessern. Darüber hinaus sind die komplementaritätsbestimmenden Regionen (CDRs) vorhanden, die zur Spezifität der Antigenbindung beitragen. Diese drei Schleifen können durch die Einführung von Punktmutationen verändert werden, wodurch die Produktion hochspezifischer Antikörper mit verbesserter Affinität für ein bestimmtes Antigen ermöglicht wird. 

Isotypen

Isotypen werden durch die konstante Region der schweren Kette bestimmt, von der es bei Säugetierarten vier gibt: IgM, IgG, IgA und IgE. Zu den Unterschieden in der Domäne der schweren Kette gehören die Lage und Menge der Disulfidbindungen, die Länge der Gelenkregion, angehängte Oligosaccharideinheiten und die Anzahl der konstanten Domänen. Darüber hinaus wird jeder Isotyp durch ein einzelnes Gen mit konstanter Domäne kodiert. Jeder Isotyp hat seine eigenen Effektorfunktionen und biologischen Rollen, die auf den jeweiligen Organismus zugeschnitten sind. Beispielsweise spielt IgM aufgrund seiner Fähigkeit, mehrere Antigene zu binden und die Antigenpräsentation zu fördern, eine wichtige Rolle bei der humoralen Immunität. IgG ist der am häufigsten im Blut vorkommende Antikörpertyp und kann Komplementproteine ​​aktivieren, was zu einer erhöhten Produktion von Zytokinen und der Lyse von Krankheitserregern führt. 

IgG

Der IgG-Isotyp ist der am häufigsten im Blut vorkommende Antikörpertyp. Es verfügt über eine einzigartige Struktur und Effektorfunktionen, die auf die Bedürfnisse des jeweiligen Organismus zugeschnitten sind, wodurch es für humorale Immunantworten unerlässlich ist. IgG-Antikörper werden aufgrund ihrer entsprechenden funktionellen Aktivitäten weiter in Unterklassen unterteilt. IgG1 und IgG3 vermitteln die Immunantwort auf Proteinantigene. IgG2 und IgG4 werden durch Polysaccharidantigene induziert. 

IgD

Die Funktion von IgD ist noch nicht vollständig geklärt, es wurde jedoch vermutet, dass es an der Regulierung B-Zell-vermittelter Reaktionen beteiligt ist. IgD wird hauptsächlich auf der Oberfläche naiver B-Zellen exprimiert und gilt als wichtig für die Auslösung einer antigenspezifischen Immunantwort. 

IgE

IgE ist mit einer allergischen Reaktion verbunden und wird auf der Oberfläche von Mastzellen und Basophilen exprimiert. IgE bindet an Antigen-spezifische Rezeptoren, die sich auf spezialisierten Zellen befinden, und löst so eine Reihe von Reaktionen aus, die in der Produktion und Freisetzung von Histamin und anderen proinflammatorischen Zytokinen gipfeln. Dieser Prozess ist für die Auslösung allergischer Reaktionen bei Menschen verantwortlich, die dafür prädisponiert sind. 

IgA

IgA ist der am häufigsten vorkommende Isotyp in Schleimhautsekreten und spielt eine wichtige Rolle bei der Verhinderung der Anheftung von Krankheitserregern an Epithelzellen. Die Fähigkeit von IgA, mehrere Antigene gleichzeitig zu binden, führt zu einer höheren Antigenpräsentation und einer heftigeren Reaktion des Immunsystems. 

IgM

IgM ist der größte und komplexeste Antikörper und daher ein hervorragendes Werkzeug zur Identifizierung und Neutralisierung von Krankheitserregern. Aufgrund seiner Fähigkeit, zahlreiche Antigene gleichzeitig zu binden, können IgM-Antikörper eine Reihe von Immunreaktionen auslösen, die folglich alle Fremdpartikel eliminieren. IgM spielt eine Schlüsselrolle bei der Erkennung von Fremdkörpern wie Bakterien oder Viren und ist entscheidend für die Auslösung einer wirksamen Reaktion des Immunsystems. Doch IgM kann auch abnormale Ereignisse auslösen, die zu Autoimmunerkrankungen führen können; Es löst Entzündungsreaktionen aus, die letztendlich zu einer Schädigung des Körpergewebes führen können. 

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4th Sep 2024 Shanza Riaz

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